交叉饱和方法鉴定蛋白质相互作用界面
核磁共振(Nuclear Magnetic Resonance, NMR)是研究溶液中蛋白质-蛋白质相互作用的常用方法,具有可重复性高、能提供位点特异性信息等优点,尤其是它能够可靠地测量分子间比较微弱的相互作用。其中鉴定蛋白质复合物相互作用界面运用最广泛的核磁方法是化学位移扰动(Chemical Shift Perturbation)和氢氘交换(Hydrogen-Deuterium Exchange )。但是,这两种方法都有一定的局限性,使用这些方法确定的蛋白互作界面并不总是与X射线晶体学揭示的相同。
2021/04/20
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